Такой процесс происходит в результате активации в этот момент молекул
миозина.
И между нитями актина и нитями
миозина образуются поперечные мостики.
Тем самым между актином и
миозином образуются так называемые поперечные мостики.
По своему строению жгутикипредставляют собой спирально закрученные нити, состоящие из специфического белка флагеллина, который по своей структуре относится к сократительным белкам типа
миозина.
При значительном растяжении саркомера нити актина далеко расходятся в стороны и практически не контактируют с расположенным в средней части саркомера
миозином.
Привет! Меня зовут Лампобот, я компьютерная программа, которая помогает делать
Карту слов. Я отлично
умею считать, но пока плохо понимаю, как устроен ваш мир. Помоги мне разобраться!
Спасибо! Я стал чуточку лучше понимать мир эмоций.
Вопрос: златорунный — это что-то нейтральное, положительное или отрицательное?
Молекула
миозина состоит из длинной хвостовой части, суженной шейки и утолщённой головки.
Миозин составлен из уложенных параллельно белковых нитей (эта часть представляет собой так называемый лёгкий меромиозин).
На обоих концах его имеются отходящие в стороны шейки с утолщениями – головками (эта часть – тяжёлый меромиозин), благодаря которым образуются поперечные мостикимежду
миозином и актином.
Белки актин и
миозин осуществляют сокращение мышц.
Взаимодействие между актином и
миозином порождает силу, которая выражается в сокращении мышечной ткани, – химическая энергия превращается в механическую работу.
Например, коллаген – белок, присутствующий в телах всех млекопитающих, – служит основным материалом для кожи, сухожилий, костей и кровяных сосудов; гемоглобин «связывает» кислород и помогает ему распространяться по организму или покидать его в случае необходимости; актин и
миозин необходимы для сокращения мышц.
Кальций как микроэлемент участвует во многих жизненно важных процессах, медиатор мышечного сокращения (только в его присутствии актин и
миозин взаимодействуют друг с другом).
Во время сокращения каждая головка
миозина или поперечный мостик могут связывать миозиновую нить с актиновой.
Следовательно, в покое белки тропонин и тропомиозин препятствуют соединению мостиков
миозина с актином.
Именно связывание
миозином актина играет ключевую роль в обеспечении смещения толстых и тонких нитей друг относительно друга.
Если молекулу
миозина обработать протеолитическим ферментом трипсином, то она распадётся на две части: лёгкий меромиозин и тяжёлый меромиозин.
Молекулы
миозина расположены в миозиновой нити так, что головки равномерно распределены по всей длине (кроме небольшого участка в середине).
Биполярная организация молекул
миозина обеспечивает возможность скольжения актиновых нитей в противоположном направлении в обеих половинах саркомера.
Комплекс
миозина и актина – актомиозин – является белком, непосредственно участвующим в сокращении мышечного волокна.
При использовании в качестве источника энергии мышечных белков, аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепочками отрываются от волокон
миозина, преобразуясь в аминокислотный аланин, который становится источником для синтеза глюкозы в печени.
Кальций связывается с маленьким белком, тропонином, на актиновой нити, который в состоянии покоя блокирует движение
миозина и актина.
При сокращении мышцы филаменты актина двигаются между филаментами
миозина, образуя поперечные мостики, что приводит к укорачиванию и утолщению миофибрилл (см. «Физиология мышечного сокращения»).
Изнутри каналы покрыли молекулами – «двигателями» – белками (в одном из созданных прототипов использовали
миозин, в другом – кинезин).
Он же, в свою очередь, активирует молекулы специальных белков, которые без особых проблем проникают в ядро мышечной клетки и ускоряют в ней синтез мРНК, кодирующей медленные изоформы
миозина.
Однако с помощью более точных методов исследования удалось установить, что в ходе постоянных тренировок на выносливость появляются так называемые гибридные волокна, включающие в работу как медленный, так и быстрый
миозин.
Увеличение мышечной массы до 20 лет идёт параллельно с ростом и продукцией андрогенных гормонов, стимулирующих синтез
миозина и актина в скелетных мышцах.
Просто повышено содержание
миозина, что существенно увеличивало создаваемое при сокращении мышц усилие.
Так вот результатом скольжения нитей актина относительно нитей
миозина за счёт контакта этими мостиками, в виде гребковых движений, и будет являться сокращение мышечного волокна.
Различают два типа миофиламентов: толстые, образованные белком
миозином, и тонкие, образованные другим белком – актином (рис. 2-1).
Миофибриллы – это тонкие волокна (диаметр 1–2 мкм, длина 2–2,5 мкм), содержащие два вида сократительных белков (протофибрилл): тонкие нити актина и вдвое более толстые нити
миозина.
Каждая толстая нить содержит более 100 молекул
миозина, собранных в пучок, в средней части которого находятся хвостовые частицы молекул, а на обоих концах – выступающие над поверхностью нити головки.
Волокна, состоящие из белка
миозин, называют миозиновыми нитями, а волокна, состоящие из белка актин, соответственно, актиновыми нитями.
Молекула
миозина состоит из двух частей: длинного палочкообразного участка, который подразделяют на шейку и хвост, и глобулярного участка, представленного двумя одинаковыми головками.
Они переплетаются с толстыми нитями белка
миозина.
Гидролиз сопровождается конформационными изменениями головки молекулы
миозина, переводя её в высокоэнергетическое состояние.
Когда же в ходе постоянных тренировок этот цикл многократно повторяется, то это приводит к накоплению в мышечном волокне медленных белков
миозина, и оно со временем из быстрого превращается сначала в гибридное, а затем и в медленное.
Во время мышечного сокращения нити актина скользят вдоль нитей
миозина.